История открытия и изучения белков
Белки - это природные органические
соединения, которые обеспечивают все жизненные процессы любого организма. Для
жизнедеятельности любого организма, разумеется, кроме белка, необходимы и
другие соединения: вода, нуклеиновые кислоты, углеводы, жиры, витамины,
минеральные соли и т. д. Однако, решающую роль во всех процессах и явлениях
жизни играют белки и их производные, вследствие чего их надо считать главными
носителями жизни. Это и дало основание Ф.Энгельсу еще в то время, когда данных
о химическом строении белков в физиологических функциях было очень мало,
сформулировать широко известное положение: «Жизнь - это способ существования
белковых тел». Опираясь на достижения современного ему естествознания,
Ф.Энгельс заложил научные философско-теоретические основы представлений о жизни
и белке как о ее самом существенном «носителе» и «определителе». Правильность
теории Ф.Энгельса полностью подтверждается современной биологической химией,
молекулярной биологией и биофизикой, располагающими более разносторонними экспериментальными
данными как о химическом строении белков, так и об их роли и значении в
жизнедеятельности, чем наука времен Ф.Энгельса (1820-1895 гг).
 |
| Луи Жак Тенар |
 |
| Жозеф Луи Гей-Люссак |
Одновременно все большее внимание
стало уделяться изучению функции белков. Йенс Якоб Берцелиус в 1835 первым
высказал предположение о том, что они играют роль биокатализаторов. Вскоре были
открыты протеолитические ферменты — пепсин (Т. Шванн, 1836) и трипсин (Л.
Корвизар, 1856), что привлекло внимание к физиологии пищеварения и анализу
продуктов, образующихся в ходе расщепления пищевых веществ. Дальнейшие
исследования структуры белка, работы по химическому синтезу пептидов
завершились появлением пептидной гипотезы, согласно которой все белки построены
из аминокислот.Свое название белки получили от яичного белка, который с незапамятных времен использовался человеком как составная часть пищи. Согласно описаниям Плиния Старшего, уже в Древнем Риме яичный белок применялся и как лечебное средство. Однако подлинная история белковых веществ начинается тогда, когда появляются первые сведения о свойствах белков как химических соединений (свертываемость при нагревании, разложение кислотами и крепкими щелочами и т. п.). Среди белков животного происхождения, вслед за яичным белком, были охарактеризованы белки крови. Образование сгустков крови при ее свертывании описано еще основателем учения о кровообращении У. Гарвеем; позднее на этот факт обратил внимание и Р. Бойль. Среди растительных белков пальма первенства принадлежит нерастворимой в воде клейковине из пшеничной муки, которую впервые получил Я. Беккари. В своих работах, он отметил сходство клейковины с веществами животной природы.К концу XIX века было исследовано большинство аминокислот, которые входят в состав белков. В 1894 году немецкий физиолог Альбрехт Коссель выдвинул теорию, согласно которой именно аминокислоты являются основными структурными элементами белков. В начале XX века немецкий химик Эмиль Фишер экспериментально доказал, что белки состоят из аминокислотных остатков, соединённых пептидными связями. Он же осуществил первый анализ аминокислотной последовательности белка и объяснил явление протеолиза.
Сложность выделения чистых белков затрудняла их
изучение. Поэтому первые исследования проводились с использованием тех
полипептидов, которые могли быть очищены в большом количестве, то есть белков
крови, куриных яиц, различных токсинов, а также пищеварительных/метаболических
ферментов, выделяемых после забоя скота. В конце 1950-х годов компания Armour
Hot Dog Co. смогла очистить килограмм бычьей панкреатической рибонуклеазы А,
которая стала экспериментальным объектом для многих учёных.В 1950-х годах была
доказана трехуровневая организация белковых молекул — наличие у них первичной,
вторичной и третичной структуры; создали автоматический анализатор аминокислот
(Станфорд Мур, Уильям Хауард Стайн, 1950). В 60-х годы были предприняты попытки
химического синтеза белков (инсулин, рибонуклеаза). Существенно
усовершенствовались методы рентгеноструктурного анализа; был создан прибор —
секвенатор (П. Эдман, Г. Бэгг, 1967), позволявший определять последовательность
аминокислот в полипептидной цепи. Следствием этого явилось установление
структуры нескольких сотен белков из самых разных источников. Среди них
протеолитические ферменты (пепсин, трипсин, химотрипсин, субтилизин,
карбоксипептидазы), миоглобины, гемоглобины, цитохромы, лизоцимы,
иммуноглобулины, гистоны, нейротоксины, белки вирусных оболочек,
белково-пептидные гормоны. В результате появились предпосылки для решения
актуальных проблем энзимологии, иммунологии, эндокринологии и других областей биологической
химии.В конце 20 века значительные успехи были достигнуты в изучении роли
белков в ходе матричного синтеза биополимеров, понимания механизмов их действия
в различных процессах жизнедеятельности организмов, установления связи между их
структурой и функцией. Огромное значение при этом имело совершенствование
методов исследования, появление новых способов для разделения белков и
пептидов.В XXI веке исследование белков перешло на качественно новый уровень,
когда исследуются не только индивидуальные очищенные белки, но и одновременное
изменение количества и посттрансляционных модификаций большого числа белков
отдельных клеток, тканей или организмов. Эта область биохимии называется
протеомикой. С помощью методов биоинформатики стало возможно не только
обработать данные рентгенно-структурного анализа, но и предсказать структуру
белка, основываясь на его аминокислотной последовательности. В настоящее время
криоэлектронная микроскопия больших белковых комплексов и предсказание малых
белков и доменов больших белков с помощью компьютерных программ по точности
приближаются к разрешению структур на атомном уровне.
|
Источники:
http://biofile.ru/bio/4390.html
http://www.microarticles.ru/article/otkritija-belkov.html
